ESPECIFICIDAD, CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE ENZIMAS
Especificidad enzimática Las enzimas son específicas. Esto es, una enzima puede actuar sobre un sustrato o un grupo de sustratos relacionados (especificidad de sustrato) pero no sobre otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras enzimas, sin embargo, tienen especificidad de acción al realizar una acción determinada pero sobre múltiples sustratos; por ejemplo: las lipasas que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a esta especificidad de las enzimas existen en la célula miles de enzimas diferentes.
La conformación espacial de la parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima. Para ello la sustancia o sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona que llamaremos centro activo. Son las interacciones químicas entre los restos de los aminoácidos presentes en el centro activo y el sustrato o los sustratos las responsables de la transformación.
Ya que estas interacciones producen reordenamientos de los electrones que debilitan ciertos enlaces y favorecen la formación de otros desencadenando la transformación química. La ventaja de la especificidad reside en que se pueden catalizar muchas reacciones a la vez sin reacciones laterales ni que se acumulen los productos secundarios.
Mecanismo de acción Centro activo del enzima Complejo enzima-sustrato (ES)
Enzima (E) Aminoácidos catalíticos Aminoácidos estructurales
Sustratos (S)
Enzima (E) (no se modifica) Productos (P)
E + S → ES → E + P
Proposición de Fisher: Un enzima distingue un sustrato igual que una cerradura y una llave. El sustrato y el centro activo son complementarios. El centro activo sólo es complementario cuando se ha unido al sustrato, no antes.
Hipótesis de Koshland: ajuste inducido. El sitio activo es complementario después de la unión. Un sustrato correcto induce un cambio de conformación adecuado y uno malo no. Cuando se produce la unión el sustrato queda unido al centro activo de manera determinada por lo que tiene menos movilidad que en entorno acuoso. La posición será la adecuada para que los grupos catalíticos estén lo mejor orientados posible.
MODELO DE LLAVE-CERRADURA
MODELO DE ENCAJE INDUCIDO
Sustrato
Sustrato
Enzima
Enzima
En ambos casos, la unión de una enzima con su sustrato es altamente específica
Complejo enzima- sustrato
El centro activo tiene la misma forma antes y después de la unión con el sustrato
El centro activo modifica ligeramente su forma durante la unión con el sustrato
CLASIFICACION Y NOMENCLATURA
Muchas enzimas han sido designados añadiendo el sufijo – asa, al nombre del sustrato, es decir de la molécula sobre la cual la enzima ejerce su acción catalítica
Esta nomenclatura sin embargo, no siempre ha resultado practica, lo cual ha ocasionado que muchas enzimas hayan recibido nombres que químicamente son poco informativos. Por ejemplo: La pepsina, la tripsina y la catalasa.
Por dicha razón , y por que el numero de enzimas que se descubren esta aumentando rápidamente, se ha adoptado una clasificación sistémica de las enzimas según recomendación de la COMISION INTERNACIONAL DE ENZIMAS
El nuevo sistema divide a las enzimas en seis clases principales, cada una de las cuales se divide a su ves en subclases, de acuerdo con el tipo de reacción que cataliza. Cada enzima es designado por un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su uso habitual; por un nombre sistemático, que identifica la reacción que cataliza, y por un numero de clasificación, que se emplea cuando se precisa la identificación inequívoca de la enzima.
Clasificación internacional de enzimas Nº
Clase
Tipo de reacción catalizada
1
Oxidorreductasas
Transferencia de electrones
2
Transferasas
Reacciones de transferencia de grupos
3
Hidrolasas
Reacciones de hidrólisis
Liasas
Adición de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos.
Isomerasas
Transferencia de grupos dentro de moléculas dando formas isoméricas.
Ligasas
Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reacciones de condensación acopladas a la rotura de ATP.
4
5
6
SUBCLASES DE LAS ENZIMAS
1 - OXIDORREDUCTASAS: Subclases: 1.1 corresponde a las enzimas que actúan sobre >CH-OH 1.2 actúan sobre >C=O 1.3 actúan sobre >C=CH1.4 actúan sobre >CH-NH2
2- TRANSFERASAS: 2.1 grupos con un átomo de carbono 2.2 funciones aldehído o cetona 2.3 grupos acilo (aciltransferasas) 2.4 grupos glucosilo (glucosiltransferasas),
3- HIDROLASAS: 3.1 actúan sobre enlaces éster 3.2 actúan sobre enlace glicosídicos 3.4 actúan sobre enlaces peptídicos 3.6 actúan sobre anhídridos de ácido
4- LIASAS: 4.1 actúan sobre enlaces >C=C< 4.2 actúan sobre enlaces >C=O 4.3 actúan sobre enlaces >C=NH-
6- LIGASAS: 6.1 formación de enlaces C-O 6.2 formación de enlaces C-S 6.3 formación de enlaces C-N 6.4 formación de enlaces C-C
EJEMPLOS GLUCOSA OXIDASA. Numero de oxidacion.- EC 1.1.3.4, ya que la subclase 1 uncluye las reacciones de oxidacion-reduccion en las que el donador de electrones es un grupo alcohol y la subclase 3 especifica al oxigeno como aceptor de electrones.
Glucosa + O2
gluconato + H2O2
EJEMPLO Creatin- fosfotransferasa ď Ž Numero de clasificacion.- EC 2.7.3.2, en donde la primera cifra 2 representa el nombre de la clase (transferasa), la segunda cifra (7) representa a la subclase (fosfotransferasas), la tercera cifra (3) a la sub-subclase (fosfotransferasas con un grupo nitrogeno como aceptor) ď Ž