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Enzimas
- 1. ENZIMAS Francisco Buelvas Doria, M.Sc
- 4. Clases funcionales Numero Clasificación 1 Oxidoreductasas 2 Transferasas 3 Hidrolasas 4 Liasas 5 Isomerasas 6 Ligasas Propiedades Bioquímicas Actúan sobre muchos grupos químicos para añadir o retirar átomos de hidrogeno Transfieren grupos funcionales entre moléculas aceptoras y donadoras. Las cinasas son transferasas especiales que regulan el metabolismo al transferir fosfatos desde el ATP a otras moléculas Añaden agua a través de los enlaces, hidrolizándolos. Añaden agua, amoniaco o dióxido de carbono a través de enlaces dobles, o remueve estos elementos para producir enlaces dobles. Realizan muchas clases de isomerizaciones: isomerizaciones L a D, reacciones de mutación (traslado de grupos químicos) y otras. Catalizan reacciones en las que dos grupos químicos se unen (o ligan) con el uso de energía del ATP
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- 14. Inhibidores enzimáticos Tipo de Inhibidor Sitio de unión en la Enzima Efecto cinético Inhibidor competitivo Específicamente al sitio activo, en donde compite con el sustrato en un proceso dinámico de equilibrio. La inhibición es reversible por el sustrato Vmax no cambia; el Km esta incrementado, definido por la [S] que se requiere para llegar a la ½ de la actividad máxima de a reacción Inhibidor no competitivo Se une a la E o al complejo ES en un sitio diferente al sitio activo. La unión al sustrato no se altera, pero el complejo ESI no puede producir producto. La inhibición no puede revertirse por el sustrato La Km no esta alterada. la Vmaxdisminuye proporcionalmente a la concentración del inhibidor Inhibidor que no compite Se une solamente al complejo ES en sitios distintos al catalítico. La unión del sustrato modifica la estructura de la enzima, haciendo posible la unión del inhibidor. La inhibición no puede revertirse por el sustrato. Aparentemente la Vmax esta disminuida; la Km esta disminuida, definida por la [S] que se requiere para llegar a la ½ de la actividad máxima de a reacción